在蛋白制備的過程中，我們常常會利用一些方法來判斷蛋白的性能，比如SPR(分子間相互作用力分析)，就能夠很好地為之后蛋白制備提供數(shù)據(jù)支持。隨著技術的不斷進步，各種各樣的方法也營運而生。今天，普健生物就在這里和大家盤點常用的幾種蛋白互作技術及其優(yōu)缺點。

　　1、免疫共沉淀技術

　　免疫共沉淀(Co-lmmunoprecipitation,COIP)技術其實就是利用抗原與抗體之間的特異性結合原理而成。主要是通過在細胞裂解液之中添加特異性抗體，而后再通過靜置等一系列的手段讓其沉淀。而后再通過質譜法來檢測抗原的結合蛋白成員;

　　免疫共沉淀技術的優(yōu)點是其過程更加符合體內真是生理情況，而且實驗條件溫和，不會出現(xiàn)人為影響的情況;缺點也非常明顯，對于那些結合力弱或者會瞬間結合的蛋白來說，研究起來就相對困難一些;

　　2、Pull Down技術

　　Pull Down技術則是通過先谷底固化或已經標記過的蛋白或標簽蛋白從裂解液中特異性結合出其中的蛋白的方式。這個方式也是利用分子間相互作用的方式，但是和COIP技術不同，它需要先把誘導蛋白純化出來后，才能與目的蛋白溶液進行孵化，無法自行模擬細胞內的天然環(huán)境;

　　3、雙分子熒光互補技術

　　雙分子熒光互補技術其實就是通過熒光蛋白多肽鏈上進行操作，在其末端新增兩個多肽片段，然后將其分別連接到能發(fā)生作用的目標蛋白上。以為你目標蛋白發(fā)生反應，且含有熒光蛋白，就能夠讓其產生熒光。這個技術最大的優(yōu)點就是讓其實現(xiàn)了可視化，不過操作相對要復雜一些;

　　4、酵母雙雜交技術

　　酵母雙雜交技術可以說是現(xiàn)階段使用最為廣泛的一項技術了，也是現(xiàn)階段最重要的方法之一。其通過將靶蛋白和誘餌蛋白特異性結合后，因為誘導蛋白結合了基因的啟動子，將其置于酵母細胞內進行表達，如果能檢測到基因表達的產物則說明雙方有相互作用，反之則表示沒有。這個方法成本低、檢驗結果迅速，操作簡單;

　　當然了，在蛋白研究的過程中不可能僅僅就這幾種方法，還有噬菌體展示技術、等離子共振技術、抗體蛋白陣列技術等等，我們就不在這里一一詳述了。相對來說，后面提出的這些方面在技術和成本上有著更高的需求，需要具備一定實力的企業(yè)才能展示，我們在后面再和大家詳細描述。普健生物專業(yè)為廣大用戶提供蛋白抗體制備和定制服務，如果您有相關需求，歡迎來電咨詢。